Экспериментальное исследование способности олигопептида TRP-ASP-PHE-ASP связывать интерлейкин-8

Abstract

Введение. Одно из перспективных направлений антицитокиновой терапии – разработка синтетических олигопептидов, способных связывать и ингибировать активность цитокинов. Пептид, который является структурным аналогом цитокинсвязывающей области хемокинового рецептора, представляет интерес в ка- честве лиганда для взаимодействия с интерлейкином-8 (ИЛ-8). Цель исследования. Экспериментальная оценка взаимодействия олигопептида Trp-Asp-Phe-Asp с ИЛ-8. Материал и методы. О взаимодействии пептида с цитокином судили по изменению концентрации ИЛ-8, на основании иммуноферментного анализа. Для оценки эффективности связывания использовали свободную форму олигопептида, адсорбированную на дне лунки планшета и иммобилизованную в полиакриламидный гель в концентрации 1μМ/мл. Результаты. Анализ результатов показал, что свободная форма пептида связывает 22,13 (14,09; 30,17) пМ/мл ИЛ-8. При адсорбции пептида на дне лунки планшета его связывающая способность сохраняется, однако количество связанного ИЛ-8 снижается и составляет 4,22 (3,69; 4,75) пМ/мл. Иммобилизованный в гель олигопептид уменьшает концентрацию ИЛ-8 в плазме крови на 25,39 (21,34; 29,44) пМ/мл. Выводы. Исследования показали, что Trp-Asp-Phe-Asp как в свободной, так и в адсорбированной форме обладает способностью связывать ИЛ-8. Полученные результаты могут быть использованы в разработке изделий медицинского назначения для гемосорбции и извлечения ИЛ-8 из плазмы крови человека.