Показать сокращенную информацию
dc.contributor.author | Черникевич, И. П. | |
dc.contributor.author | Тырсина, А. А. | |
dc.contributor.author | Воскобоев, А. И. | |
dc.date.accessioned | 2017-01-21T08:22:18Z | |
dc.date.available | 2017-01-21T08:22:18Z | |
dc.date.issued | 2014 | |
dc.identifier.citation | Черникевич, И. П. Природа аминокислотных остатков активного центра тиаминкиназы головного мозга свиньи / И. П. Черникевич, А. А. Тырсина, А. И. Воскобоев // Журнал Гродненского государственного медицинского университета. – 2014. – №2(46). – С. 42-46. | ru_RU |
dc.identifier.issn | 2221-8785 | |
dc.identifier.uri | http://elib.grsmu.by/handle/files/1765 | |
dc.description | тиаминкиназа; мозг свиньи; идентификация функциональных групп | ru_RU |
dc.description.abstract | Цель работы – выяснение природы аминокислотных остатков активного центра тиаминкиназы (КФ 2.7.6.2) головного мозга свиньи методами химической модификации. Показано, что окислительное галогенирование индольного ядра остатка триптофана N-бромсукцинимидом возможно лишь при избыточных по отношению к тиаминкиназе концентрациях, что указывает на малую вероятность непосредственного участия этой α-аминокислоты в связывании субстрата ферментом. На основании высокой скорости фотоинактивации глобулы, сенсибилизированной бенгальским розовым и метиленовой синью, S-образной зависимости потери активности от рН при облучении в присутствии фотосенсибилизаторов, характерного изменения спектра поглощения модифици -рованного белка высказывается предположение о важной роли имидазольного остатка гистидина как одной из функциональных групп тиаминкиназы. | ru_RU |
dc.language.iso | ru | ru_RU |
dc.publisher | ГрГМУ | ru_RU |
dc.title | ПРИРОДА АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ТИАМИНКИНАЗЫ ГОЛОВНОГО МОЗГА СВИНЬИ | ru_RU |
dc.type | Article | ru_RU |