ПРИРОДА АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ТИАМИНКИНАЗЫ ГОЛОВНОГО МОЗГА СВИНЬИ

Черникевич, И. П.; Тырсина, А. А.; Воскобоев, А. И.

dc.contributor.author	Черникевич, И. П.
dc.contributor.author	Тырсина, А. А.
dc.contributor.author	Воскобоев, А. И.
dc.date.accessioned	2017-01-21T08:22:18Z
dc.date.available	2017-01-21T08:22:18Z
dc.date.issued	2014
dc.identifier.citation	Черникевич, И. П. Природа аминокислотных остатков активного центра тиаминкиназы головного мозга свиньи / И. П. Черникевич, А. А. Тырсина, А. И. Воскобоев // Журнал Гродненского государственного медицинского университета. – 2014. – №2(46). – С. 42-46.	ru_RU
dc.identifier.issn	2221-8785
dc.identifier.uri	http://elib.grsmu.by/handle/files/1765
dc.description	тиаминкиназа; мозг свиньи; идентификация функциональных групп	ru_RU
dc.description.abstract	Цель работы – выяснение природы аминокислотных остатков активного центра тиаминкиназы (КФ 2.7.6.2) головного мозга свиньи методами химической модификации. Показано, что окислительное галогенирование индольного ядра остатка триптофана N-бромсукцинимидом возможно лишь при избыточных по отношению к тиаминкиназе концентрациях, что указывает на малую вероятность непосредственного участия этой α-аминокислоты в связывании субстрата ферментом. На основании высокой скорости фотоинактивации глобулы, сенсибилизированной бенгальским розовым и метиленовой синью, S-образной зависимости потери активности от рН при облучении в присутствии фотосенсибилизаторов, характерного изменения спектра поглощения модифици -рованного белка высказывается предположение о важной роли имидазольного остатка гистидина как одной из функциональных групп тиаминкиназы.	ru_RU
dc.language.iso	ru	ru_RU
dc.publisher	ГрГМУ	ru_RU
dc.title	ПРИРОДА АМИНОКИСЛОТНЫХ ОСТАТКОВ АКТИВНОГО ЦЕНТРА ТИАМИНКИНАЗЫ ГОЛОВНОГО МОЗГА СВИНЬИ	ru_RU
dc.type	Article	ru_RU